Phương pháp tiếp cận xanh hơn trong xử lý nước sạch

Theo dõi MTĐT trên

Một nhóm các nhà nghiên cứu quốc tế đã sử dụng phân tích neutron, kết tinh học tia X và các kỹ thuật khác để nghiên cứu chlorite dismutase, một enzyme làm phân hủy chất clorua gây ô nhiễm môi trường thành các sản phẩm phụ vô hại.
 
Nhóm nghiên cứu quốc tế dẫn đầu ông Christian Obinger thuộc trường Đại học Vienna, Áo đã sử dụng các phân tích neutron ở phòng thí nghiệm quốc tế Oak Ridge, qua phân tích tia X và các công nghệ khác để nghiên cứu việc phân hủy và loại bỏ Clorite trong nước bằng loại enzyme này. Loại protein tự nhiên này có thể phá vỡ clorite – loại ô nhiễm công nghiệp thường tìm thấy trong nước ngầm, nguồn nước cấp cho nước sinh hoạt. Nắm được cách thức enzyme chuyển clorit thành clorua và oxy và mở ra khả năng cho các ứng dụng trong tương lai về ngành công nghệ sinh học và xử lý sinh học thân thiện với môi trường.

 
Kết quả của nhóm đã được công bố trên Tạp chí ACS Catalysis đồng thời cung cấp những nền tảng nghiên cứu cơ bản về những khả năng của các enzyme trong việc sản xuất oxy. Việc tạo ra oxy là rất hiếm trong tự nhiên,thường được tạo ra bởi quá trình quang hợp, do đó hoạt tính của enzym làm phân tách chlorite có thể tạo oxy đã thu hút sự quan tâm của cộng đồng khoa học vượt ra ngoài ứng dụng môi trường như xử lý nước sạch. 
 
Tuy nhiên, chính xác hoạt động phân tách clorit như thế nào ở mức độ phân tử để phá vỡ clo đã được tranh luận kể từ khi enzym được phát hiện vào năm 1996. Sự phức tạp của cấu trúc phân tử của enzyme và sự khó khăn trong việc nghiên cứu các protein với các phương pháp thực nghiệm có những thách thức cố hữu cho các nhà nghiên cứu về vấn đề này. 
 
Giống như hầu hết các enzyme,  chlorit dismutase là một protein xúc tác phản ứng rất đặc hiệu. Quá trình này thường phụ thuộc vào môi trường, có nghĩa là nó hoạt động tốt nhất trong các điều kiện với những thông số cụ thể, bao gồm nhiệt độ, nồng độ và khoảng pH. Xác định các thông số lý tưởng cho phản ứng là chìa khóa để hỗ trợ công nghệ sinh học hướng tới sản xuất quy mô lớn của chlorite dismutase để loại bỏ chlorite một cách an toàn khỏi môi trường và có khả năng khai thác sự hình thành oxy của loại enzyme đặc biệt này. 
 
Nhóm nghiên cứu đã phân lập được chủng Cyanothece của chlorite dismutase và kiểm tra cấu trúc tinh thể của protein tại các giá trị pH cụ thể để xác định ảnh hưởng của pH lên quá trình chuyển đổi chlorit. 
 
Các nhà nghiên cứu đã sử dụng MaNDi - một loại nhiễu xạ kế vi phân tử notron 11-B với nguồn co khả năng gây phá vỡ notron tại Khoa Nghiên cứu Năng lượng ORNL để thu thập các dữ liệu và thông số đạt được trong quá trình nghiên cứu về nơtron. 
 
“Các tinh thể protein khác nhau có mức độ đối xứng khác nhau, điều này sẽ quyết định phương pháp đo lường chúng như thế nào. Tinh thể này là không bình thường bởi nó có rất ít sự đối xứng, do đó một số lượng lớn các phản xạ phải được ghi lại riêng lẻ để có được một bộ dữ liệu hoàn chỉnh. Đây sẽ là một nhiệm vụ đầy thách thức và dài hạn ở bất cứ đâu, và nó chỉ có thể đạt được trong khung thời gian nhất định do phạm vi ứng dụng của dụng cụ MaNDi”  - Leighton Coates, nhà khoa học chuyên nghiên cứu và thiết kế hệ dụng cụ  MaNDi cho biết. 
 
Trên công cụ MaNDi, các nhà nghiên cứu đã phát hiện ra trạng thái proton hóa các axit amin quan trọng được cho là hoạt động hỗ trợ phản ứng. "Sự proton hóa" là một bước cơ bản trong quá trình xúc tác trong đó hydro gắn kết với các phân tử. Đây là một môi trường quan trọng của protein, nơi hóa học đang xảy ra và chất chlorite đang bị phá vỡ trong môi trường này. 
 
Các trạng thái của proton không dễ quan sát được vì chúng liên quan đến các liên kết hydro, rất khó phát hiện bằng tia X hoặc các kỹ thuật khác. Ngoài ra, một hiện tượng gọi là "photoreuction" xảy ra khi để lộ các enzym chứa kim loại như chlorite dismutase thành tia X, về cơ bản thay đổi cấu trúc nguyên tử của mẫu vật.
 
"Các neutron không bị phá huỷ và nhạy cảm với các nguyên tố nhẹ như hydro, do đó chúng có thể cung cấp thông tin độc quyền về cấu trúc nguyên tử của các protein, phần lớn bao gồm các phân tử hydro", Coates giải thích.
 
Coates cho biết: "Khác với tia X có thể phá hủy các protein tinh vi, kỹ thuật neutron cho phép bạn thu thập dữ liệu ở nhiệt độ phòng trên một protein không thay đổi trong trạng thái hoạt động của nó mà không có tác động của bức xạ ion hoá và photoreuction. Thử nghiệm này thực sự làm nổi bật lợi ích của việc sử dụng nơtron để nghiên cứu các protein."
 

Nguồn tin: DOE/Oak Ridge National Laboratory (Trường Đại học Vienna, Áo)